, 우선 단백질의 변성이라고 하는 펩타이드의 구조적 변형을 포함합니다. 구체적으로, 단백질 변성은 단백질의 2차, 3차 및 4차 구조의 물리적 왜곡을 의미하며, 이는 안정화 결합(예: 이황화 다리)의 파괴를 통해 발생합니다.
변성은 긍정적인 측면이며, 실제로 이 과정을 통해 원래의 생물학적 기능을 잃고 응고, 응집 및 용해도를 잃는 경향이 있는 단백질을 요리하는 것이 중요한 근본적인 목적입니다.
변성은 약 60-70°C의 온도에서 시작되며 산성 pH(<7) 및/또는 응고-소화 효소에 의해 촉진됩니다.
, 예를 들어 계란이나 우유와 같이 황화수소, 황화수소 또는 황화이수소(H2S)의 방출은 이황화 다리가 끊어진 결과로 발생합니다.
H2S는 미토콘드리아 호흡을 억제하여 모든 조직(적혈구 제외)의 세포에 부정적인 작용을 하는 독성 화합물입니다. 공개 정확성, 그것은 여전히 기억되어야합니다.
소화액에 의해 더 쉽게 공격받는 더 작은 아미노산 사슬로의 분화를 포함합니다.그리고 때때로 (산소가 있는 상태에서) 라디칼 그룹(R)의 산화를 결정합니다. 가장 민감한 아미노산은 다음과 같습니다. 황화: 시스테인, 시스틴, 메티오닌(예상대로 황화수소를 방출할 수 있음) 및 이들 복소환: 트립토판, 티로신 및 히스티딘(트립토판, 요리 시 > 200°C, 다환 방향족 탄화수소로 전환될 수 있음).
.
메일라드 메커니즘: 1) 아미노산의 NH2 그룹과 탄수화물의 축합 및 결과적인 생성 시프의 기지; 2) 변형 시프의 기지 안에 아마도리의 제품; 3) 변환 아마도리의 제품 요리를 통해 음식에 갈색과 "익힌" 맛을 내는 다환 방향족 탄화수소뿐만 아니라 "하이드록시메틸푸르푸랄 (HMF) 또는 르 멜라노이딘.
주의 영양학적 관점에서 메일라드 반응은 아미노산 라이신의 부분적 손실과 소화되지 않는 멜라노이딘의 소화율 감소를 포함합니다.
또는 센 불에 굽는다. 마지막으로, 다양한 종류의 식중독을 예방하기 위해서는 단백질 식품(생선 및 육류)을 특히 조리하는 것이 필수적임을 기억해야 합니다. 이와 관련하여 기사를 참조하십시오 : 날 생선 및 날고기. 단백질도 풍부한 계란과 콩류의 경우 몸에 해를 끼칠 수 있는 항영양소를 비활성화하기 위해서는 요리가 중요합니다.
