단백질 요리

영양 원칙에서 수많은 수정이 발생합니다. 이 중 일부는 긍정적이고 인간 영양에 유익한 반면 다른 일부는 부정적입니다.

, 우선 단백질의 변성이라고 하는 펩타이드의 구조적 변형을 포함합니다. 구체적으로, 단백질 변성은 단백질의 2차, 3차 및 4차 구조의 물리적 왜곡을 의미하며, 이는 안정화 결합(예: 이황화 다리)의 파괴를 통해 발생합니다.

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변성은 긍정적인 측면이며, 실제로 이 과정을 통해 원래의 생물학적 기능을 잃고 응고, 응집 및 용해도를 잃는 경향이 있는 단백질을 요리하는 것이 중요한 근본적인 목적입니다.
변성은 약 60-70°C의 온도에서 시작되며 산성 pH(<7) 및/또는 응고-소화 효소에 의해 촉진됩니다.

, 예를 들어 계란이나 우유와 같이 황화수소, 황화수소 또는 황화이수소(H2S)의 방출은 이황화 다리가 끊어진 결과로 발생합니다.

H2S는 미토콘드리아 호흡을 억제하여 모든 조직(적혈구 제외)의 세포에 부정적인 작용을 하는 독성 화합물입니다. 공개 정확성, 그것은 여전히 ​​기억되어야합니다.

소화액에 의해 더 쉽게 공격받는 더 작은 아미노산 사슬로의 분화를 포함합니다.

그리고 때때로 (산소가 있는 상태에서) 라디칼 그룹(R)의 산화를 결정합니다. 가장 민감한 아미노산은 다음과 같습니다. 황화: 시스테인, 시스틴, 메티오닌(예상대로 황화수소를 방출할 수 있음) 및 이들 복소환: 트립토판, 티로신 및 히스티딘(트립토판, 요리 시 > 200°C, 다환 방향족 탄화수소로 전환될 수 있음).

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메일라드 메커니즘: 1) 아미노산의 NH2 그룹과 탄수화물의 축합 및 결과적인 생성 시프의 기지; 2) 변형 시프의 기지 안에 아마도리의 제품; 3) 변환 아마도리의 제품 요리를 통해 음식에 갈색과 "익힌" 맛을 내는 다환 방향족 탄화수소뿐만 아니라 "하이드록시메틸푸르푸랄 (HMF) 또는 르 멜라노이딘.

주의 영양학적 관점에서 메일라드 반응은 아미노산 라이신의 부분적 손실과 소화되지 않는 멜라노이딘의 소화율 감소를 포함합니다.

또는 센 불에 굽는다. 마지막으로, 다양한 종류의 식중독을 예방하기 위해서는 단백질 식품(생선 및 육류)을 특히 조리하는 것이 필수적임을 기억해야 합니다. 이와 관련하여 기사를 참조하십시오 : 날 생선 및 날고기. 단백질도 풍부한 계란과 콩류의 경우 몸에 해를 끼칠 수 있는 항영양소를 비활성화하기 위해서는 요리가 중요합니다.

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