구조 및 기능
헤모글로빈은 혈류에서 산소를 운반하는 역할을 하는 적혈구에 포함된 금속 단백질입니다.사실, 산소는 물에 적당히 용해됩니다. 따라서 혈액에 용해된 양(전체의 2% 미만)은 조직의 대사 요구를 충족시키기에 충분하지 않습니다. 따라서 특정 캐리어의 필요성이 분명합니다.
혈류에서 산소는 구리와 철과 같은 금속 대신에 단백질에 직접적이고 가역적으로 결합할 수 없습니다. 당연하게도 단백질 껍질로 싸인 헤모글로빈의 각 단백질 소단위의 중심에서 소위 보철물이 발견됩니다. 그룹 EME, Fe2 + 산화 상태(환원 상태)의 철 원자로 표시되는 금속성 심장으로 산소를 가역적으로 결합합니다.
혈액 분석
- 혈액 내 정상 헤모글로빈 값: 13-17g / 100ml
여성의 경우 값이 남성보다 평균 5-10% 낮습니다.
높은 헤모글로빈의 가능한 원인
- 적혈구증가증
- 고지대에서의 장기 체류
- 만성 폐 질환
- 심장 질환
- 혈액 도핑(에리트로포이에틴 및 유도체 또는 그 작용을 모방하는 물질 사용)
낮은 헤모글로빈의 가능한 원인
- 빈혈
- 철 결핍(철 결핍)
- 다량의 출혈
- 암종
- 임신
- 지중해 빈혈
- 화상
따라서 혈액 내 산소 함량은 혈장에 용해된 소량과 헤모글로빈 철에 결합된 부분의 합으로 제공됩니다.
혈액에 존재하는 산소의 98% 이상이 헤모글로빈과 결합하여 적혈구 내에 할당된 혈류를 순환하므로 헤모글로빈이 없으면 적혈구는 혈액 내에서 산소 수송체로서의 역할을 수행할 수 없습니다.
이 금속의 중심 역할을 감안할 때 헤모글로빈 합성에는 식단에서 적절한 철분 섭취가 필요합니다. 신체에 존재하는 철의 약 70%는 실제로 헤모글로빈의 헴 그룹에 포함되어 있습니다.
헤모글로빈은 미오글로빈 *과 구조적으로 매우 유사한 4개의 소단위로 구성됩니다.
* 헤모글로빈이 산소를 폐에서 조직으로 운반하는 동안 미오글로빈은 헤모글로빈에서 방출된 산소를 헤모글로빈을 사용하는 다양한 세포 소기관(예: 미토콘드리아)으로 운반합니다.
헤모글로빈은 Fe2+를 포함하는 헴 그룹을 각각 둘러싸고 있는 4개의 구형 단백질 사슬을 특징으로 하는 크고 복잡한 금속 단백질입니다.
따라서 각 헤모글로빈 분자에 대해 상대적인 구형 단백질 사슬에 싸인 4개의 헴 그룹을 찾습니다. 각 헤모글로빈 분자에는 4개의 철 원자가 있기 때문에 각 헤모글로빈 분자는 가역 반응에 따라 4개의 산소 원자를 결합할 수 있습니다.
Hb + 4O2 ← → Hb(O2) 4
대부분이 알고 있는 바와 같이 헤모글로빈의 임무는 폐에서 산소를 받아 그것을 필요로 하는 세포에 방출하고, 그로부터 이산화탄소를 취하여 폐로 다시 방출하는 것입니다.
폐포의 모세 혈관에서 혈액이 통과하는 동안 헤모글로빈은 산소와 결합하여 말초 순환 조직으로 방출됩니다. 이러한 교환은 EME 그룹의 철과 산소의 결합이 불안정하고 여러 요인에 민감하기 때문에 발생하며, 그 중 가장 중요한 것은 산소의 장력 또는 부분압입니다.
헤모글로빈과 산소의 결합과 보어 효과
폐에서 혈장 산소 장력은 폐포에서 혈액으로 가스의 확산으로 인해 증가합니다(↑ PO2). 이 증가는 헤모글로빈이 산소에 열렬히 결합하도록 합니다. 혈액 내 용존 산소 농도가 감소하고(↓ PO2) 이산화탄소 분압이 증가하는(↑ CO2) 말초 조직에서는 반대가 발생합니다. 이것은 헤모글로빈이 산소를 방출하고 CO2로 충전되도록 유도합니다. 개념을 최대한 단순화하여, 혈액에 이산화탄소가 많을수록 헤모글로빈에 결합된 산소가 적어집니다..
혈액에 물리적으로 용해된 산소의 양은 매우 적지만 근본적인 역할을 합니다. 사실, 이 양은 산소와 헤모글로빈 사이의 결합 강도에 큰 영향을 미칩니다(또한 "폐 환기 조절에 중요한 참조 값"을 나타냄).
모든 것을 그래프로 요약하면 헤모글로빈에 연결된 산소의 양이 S자 곡선을 따라 pO2와 관련하여 증가합니다.
플레이트 영역이 매우 넓다는 사실은 폐로 통과하는 동안 헤모글로빈의 최대 포화에 중요한 안전 여유를 부여합니다. 비록 폐포 수준에서 pO2가 일반적으로 100mmHg와 동일하지만 그림을 관찰하면 실제로 어떻게 70mmHg에 해당하는 산소 분압(일부 질병의 전형적인 발생 또는 높은 고도에 머무르는 경우)에도 포화 헤모글로빈의 비율은 100%에 가깝게 유지됩니다.
최대 기울기 영역에서 산소 부분 장력이 40mmHg 아래로 떨어지면 헤모글로빈의 산소 결합 능력이 갑자기 떨어집니다.
휴식 상태에서 세포 내 PO2는 약 40mmHg입니다. 이 위치에서 기체의 법칙에 의해 플라즈마에 용해된 산소는 모세혈관막을 가로질러 O2의 약한 조직으로 확산되고, 결과적으로 O2의 플라즈마 장력은 더 떨어지게 되어 헤모글로빈에서 산소가 유리하게 방출됩니다. . 반면에 격렬한 육체 노동을 하는 동안 조직의 산소 장력은 15mmHg 이하로 떨어지며 그 결과 혈액의 산소가 크게 고갈됩니다.
앞서 말했듯이, 휴식 상태에서 상당량의 산소화된 헤모글로빈이 조직을 떠나 필요한 경우(예: 일부 세포의 갑작스러운 신진대사 증가를 처리하기 위해) 남아 있습니다.
위 이미지에 표시된 실선을 헤모글로빈 해리 곡선이라고 합니다. 그것은 일반적으로 pH 7.4 및 37 ° C의 온도에서 시험관 내에서 결정됩니다.
보어 효과는 폐 수준에서의 O2 섭취와 조직 수준에서의 방출 모두에 영향을 미칩니다.
중탄산염 형태의 용해된 이산화탄소가 더 많은 곳에서 헤모글로빈은 산소를 더 쉽게 방출하고 이산화탄소(중탄산염 형태)로 충전됩니다.
혈액을 산성화하여도 동일한 효과를 얻을 수 있습니다. 혈액 pH가 감소할수록 헤모글로빈에 결합된 산소의 양이 적어집니다. 당연히 혈액에서 이산화탄소는 주로 탄산의 형태로 용해되어 해리됩니다.
그 발견자를 기리기 위해 pH 또는 이산화탄소가 산소 해리에 미치는 영향을 보어 효과(Bohr effect)라고 합니다.
예상대로 산성 환경에서는 헤모글로빈이 산소를 더 쉽게 방출하는 반면 염기성 환경에서는 산소와의 결합이 더 강합니다.
산소에 대한 헤모글로빈의 친화력을 조절할 수 있는 다른 요인은 온도를 포함합니다. 특히 산소에 대한 헤모글로빈의 친화력은 체온이 증가함에 따라 감소합니다. 이는 특히 겨울철과 봄철에 유리합니다. 외부 환경의 공기)는 조직에 도달하는 것보다 낮으므로 산소 방출이 촉진됩니다.
2.3 diphosphoglycerate는 산소에 대한 헤모글로빈의 친화력에 영향을 미치는 해당과정의 중간체입니다. 적혈구 내의 농도가 증가하면 산소에 대한 헤모글로빈의 친화도가 감소하여 조직으로의 산소 방출을 촉진합니다. 당연히 적혈구 농도 예를 들어 빈혈, 심폐 기능 부전 및 높은 고도에 머무는 동안 2,3 디포스포글리세르산이 증가합니다.
일반적으로 2,3 비스포스포글리세르산의 효과는 특히 pH, 온도 및 이산화탄소 분압의 변화에 대한 빠른 반응과 비교할 때 상대적으로 느립니다.
보어 효과는 격렬한 근육 운동 중에 매우 중요하며, 실제로 이러한 조건에서 스트레스에 가장 많이 노출된 조직에서는 이산화탄소의 온도와 압력이 국부적으로 증가하여 혈액 산도가 증가합니다. 위에서 설명한 바와 같이 이 모든 것은 조직으로의 산소 방출을 촉진하여 헤모글로빈 해리 곡선을 오른쪽으로 이동시킵니다.
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