단순 단백질: 분류 및 특성

"이제는 단백질 보충제, 단백질 분말, 단백질 바, 단백질 음료 등에 대해 듣는 모든 곳에서 널리 퍼져 있습니다. 그러나 그 진정한 의미를 아는 사람은 거의 없습니다.

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따라서 나는 어떤 단백질이 생화학적 관점에서가 아니라 구조 유형과 상대적 분류를 강조하여 설명하려고 노력할 것입니다.

, 호르몬, 수송, 저장 및 구조 단백질;
  • 형태에 따라: 섬유질 또는 구형 단백질;
  • 화학적 기준:
    • 단순단백질 : 아미노산으로만 구성된 단백질
    • 화합물 또는 접합 단백질: 다른 분자(예: 당, 지질, 핵산, 금속 등)에 결합됩니다.
  • 단순: 섬유질 및 구형. 세분화는 단백질의 가수분해로 얻어지는 아미노산의 성질을 기반으로 하므로 용해도 및 화학적 조성의 개념을 기반으로 분류됩니다.

    단순 단백질은 프로타민, 히스톤, 알부민, 글로불린, 글루텔린, 프롤라민, phosphoprotides 및 scleroprotids의 8개 그룹으로 나뉩니다.

    주로 라이신. 따라서 분자량이 낮습니다.

    물에 잘 녹고 강한 염기성을 지닌 프로타민은 핵산과 결합하여 뉴클레오프로타이드를 형성하는 동물계에서만 자연에서 발견됩니다(특히 생식 기능이 있는 조직, 예를 들어 많은 물고기의 정자에서). 그들은 자연에서 무료로 발견되지 않습니다.

    프로타민에는 황 아미노산, 트립토판 및 티로신이 없습니다. 대신 염기성 아미노산(특히 아르기닌)이 매우 풍부합니다.

    그리고 분열에서 더 적은 양의 엑손 염기(아르기닌, 히스티딘 및 라이신)를 생성하는데, 이들 염기는 풍부합니다.

    프로타민과 마찬가지로 히스톤은 자연에서 자유로이 발견되지 않고 다른 물질과 결합하여 프로타이드를 형성합니다. 그들은 적혈구, 백혈구, 정자 머리에서 발견됩니다. 헤모글로빈의 단백질 그룹을 구성하는 글로빈이 중요합니다.

    및 세포 분비물. 이들의 특징 중 일부는 물에 대한 용해도, 열에 의한 응고성 및 분할에 의해 모든 아미노산을 생성할 수 있는 가능성입니다(따라서 생물학적 가치가 좋은 완전한 단백질임). 류신(약 10-14%)과 글루탐산(7-13%)의 함량이 높습니다. 그들은 또한 좋은 양의 아르기닌(6-10%)과 라이신(6-8%)을 함유하고 있습니다.

    주요 동물 알부민은 다음과 같습니다. 오브알부민 (또는 계란 알부민) 및 혈청 알부민 (또는 우유 알부민). 특성이 완벽하게 알려져 있지는 않지만 많은 식물에서도 발견됩니다. 동물성 알부민의 특징은 황 함량이 높고 아미노산 시스틴과 메티오닌이 상당한 비율로 함유되어 있는 반면 식물성 알부민은 소량 함유되어 있습니다. 일부 식물 알부민은 유독합니다. 이것은 피마자유의 리신의 경우입니다.

    희석(NaCl) 중성. 가장 흔한 것은 혈액 글로불린(α β, γ), 락토글로불린(우유), 오보글로불린(계란), 미오신 및 미오글로빈(근육)입니다. 식물성 글로불린은 특히 많은 식물의 씨앗, 특히 콩류의 기름진 씨앗에서 발견됩니다. 글로불린이 매우 풍부한 것은 거의 모든 단백질 물질을 형성하는 대두와 땅콩의 단백질입니다. 동물성 글로불린은 아미노산이 크게 결핍되어 있지 않지만, 식물계의 글로불린은 메티오닌이 심하게 결핍되어 있습니다(당연히 대두 및 기타 콩류의 제한 아미노산).

    NS 글루틴 그리고 프롤라민 (또는 글리아딘)은 일반적으로 연관된 독점적인 식물성 단백질의 두 그룹을 나타냅니다. 함께, 그들은 곡물 단백질 매장량의 가장 큰 비율(90-95%)을 구성합니다.

    글루탐산이 매우 풍부하지만 프롤라민보다 낮은 농도로 존재합니다. 그들은 물, 식염수 및 알코올에 녹지 않습니다. 그들은 열에 응고되고 희석된 산과 염기에 용해됩니다. 글루테닌이라고 하는 밀 글루텐은 글루텐을 구성하는 글리아딘과 단백질 복합체를 형성하며, 이는 빵을 만드는 데 필수적이며 부분적으로 밀가루를 가소화하는 데 필요합니다. 쌀에 존재하는 글루텐을 오리제닌이라고 합니다.

    ; 옥수수의 제인. 그들은 물에 녹지 않으며 60-80% 알코올에 용해됩니다. 그들은 열에 응고되지 않습니다.

    프롤라민은 곡물 종자의 아미노산의 20-30%를 차지하는 글루탐산이 풍부합니다. 프롤린과 류신도 풍부하지만 황 아미노산, 라이신(놀랍게도 곡물의 전형적인 제한 아미노산) 및 트립토판(옥수수 결핍)은 부족합니다. 이러한 아미노산 결핍은 곡물의 낮은 단백질 효율의 원인입니다. 글리아딘에 대한 선천적 과민증은 체강 질병으로 알려져 있습니다.

    따라서 오르토-인산 형태의 인이 풍부하고 아미노산의 알코올 그룹(예: 세린)을 에스테르화하도록 결합됩니다. 그들은 에스테르화에 참여하지 않는 인산의 수소로 인해 산성 특성을 가지고 있습니다. 인단백질은 접합 단백질로 간주되어서는 안 되며 인산을 가수분해할 수 있는 핵단백질과 혼동되어서도 안 됩니다.phosphoprotides는 주로 두 가지 중요한 대표자가 있는 동물 기원의 단백질에 존재합니다: 우유의 카제인과 난황의 난황(난황의 난황은 난황의 기본 물질 중 하나이며 특히 인이 풍부한 단백질입니다) 그것은 또한 어란의 ittulin을 상기시킵니다. 이 단백질의 주성분은 글루탐산(15-20%), 세린(주로 계란 단백질에 풍부함), 프롤린(5-10%) 및 라이신(5-7)입니다. %) 반면에 시스틴은 희소합니다.

    화학적, 물 및 일반 용매에 녹지 않으며 산에만 용해되고 대부분의 단백질 분해 효소에도 저항합니다. 탁월한 내화학성 덕분에 코팅, 보호 및 지지와 같은 기계적 기능을 수행하지만 영양가는 거의 없습니다. 동물 유기체에서 가장 중요한 경화원체는 콜라겐(결합, 연골 및 뼈 조직의 기본 구성요소), 엘라스틴(힘줄과 혈관벽의 탄성 섬유의 기본 구성요소) 및 케라틴(손톱, 머리카락 및 머리카락의 구성요소뿐 아니라 (비늘, 뿔, 깃털) 경화 펩티드는 몇 가지 아미노산으로 구성되어 있습니다: 케라틴은 시스틴(따라서 황)에 풍부하고 콜라겐은 글리신(25%), 프롤린 및 히드록시프롤린이 풍부하고 황산염, 트립토판 및 티로신이 결핍되어 있습니다. 엘라스틴에는 류신이 풍부하지만 시스틴은 부족합니다. 케라틴은 위액의 공격을 받지 않기 때문에 소화율과 장흡수율이 매우 낮아 음식으로는 별로 중요하지 않습니다.콜라겐을 희석한 산과 함께 끓이면 소화율이 높아져 젤라틴으로 변합니다.

    (지질을 함유한 단백질)
  • 인단백질(인 그룹 함유)
  • 크로모단백질(Mg을 포함하는 엽록소 또는 철을 포함하는 헤모글로빈과 같은 금속 포함)
  • 위의 설명은 단백질이 어떻게 분류되는지를 설명하기 위함일 뿐입니다. 이러한 물질은 근육을 "형성"하는 운동 기능을 넘어 우리 몸의 모든 기관의 생명에 기본이라는 것을 분명히 하기 위함입니다. , 그들 각각은 특정 작업을 가지고 있습니다.

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