단백질의 원소 분석은 다음과 같은 평균값을 제공합니다: 탄소 55%, 수소 7%, 질소 16% 단백질은 서로 다르지만 평균 원소 조성은 위에 표시된 값과 거의 차이가 없습니다 .
구조적으로 단백질은 천연 α-아미노산으로 형성된 거대분자입니다. 아미노산은 α-아미노산의 아미노기와 다른 α-아미노산의 카르복실 사이의 반응에 의해 설정된 아미드 결합을 통해 결합됩니다.
이 결합(-CO-NH-)은 펩타이드(결합된 아미노산)에 결합하기 때문에 펩타이드 결합이라고도 합니다.
얻은 것은 두 개의 아미노산으로 구성되어 있기 때문에 디펩티드입니다. 디펩티드는 한쪽 끝에 유리 아미노기(NH2)와 다른 쪽 끝에 카르복실기(COOH)를 포함하기 때문에 하나 이상의 아미노산과 반응하여 동일한 반응으로 오른쪽과 왼쪽 모두에서 사슬을 길게 할 수 있습니다. 위에서 본.
반응의 순서(사실 그렇게 간단하지 않음)는 무한정 계속될 수 있습니다. 폴리펩타이드 또는 단백질. 펩타이드와 단백질의 구분은 분자량과 관련이 있습니다. 일반적으로 분자량이 10,000 이상인 경우 단백질을 말합니다.
비록 최근에 아미노산으로부터 단백질을 자동 생산하는 방법이 개발되어 우수한 결과를 제공하지만, 작은 단백질이라도 얻기 위해 아미노산을 결합하는 것은 어려운 작업입니다.
따라서 가장 단순한 단백질은 2개의 아미노산으로 구성됩니다. 국제 관습에 따라 단백질 구조에서 아미노산의 순서 번호는 유리 α-아미노기가 있는 아미노산에서 시작합니다.
무시할 수 없는 화학적 어려움에 직면하는 이 단백질에 대한 코딩).
Edman 분해를 통해 아미노산의 정렬된 서열을 결정하는 것이 가능했습니다: 단백질은 페닐이소티오시아네이트(FITC)와 반응하고, 처음에는 α-아미노 질소 이중체가 페닐이소티오시아네이트를 공격하여 티오카르바밀 유도체를 형성하고; 이어서, 수득된 생성물이 고리화되어 형광성인 페닐티오히단토인 유도체를 제공한다.
Edman은 분해 매개변수(시간, 시약, pH 등)를 자동으로 조정하고 단백질의 1차 구조를 제공하는 시퀀서라는 기계를 고안했습니다(이 공로로 노벨상을 받았습니다).
1차 구조는 단백질 분자의 특성을 완전히 해석하기에 충분하지 않습니다. 이러한 특성은 본질적으로 단백질 분자가 다양한 방식으로 접히는 경향이 있는 공간 구성에 의존한다고 믿어집니다. 즉, 단백질의 2차 구조로 정의된 것을 가정합니다.
단백질의 2차 구조는 깜박임, 즉 가열에 의해 분해되는 경향이 있습니다. 그런 다음 단백질은 자체적으로 변성되어 많은 특성을 잃습니다. 70 ° C 이상으로 가열하는 것 외에도 변성은 조사 또는 반응물의 작용 (예 : 강산)으로 인해 발생할 수도 있습니다.
열 효과로 인한 단백질의 변성은 예를 들어 달걀 흰자를 가열함으로써 관찰됩니다. 달걀 흰자는 젤라틴 모양을 잃고 불용성 흰색 물질로 변하는 것으로 보입니다. 그러나 단백질의 변성은 2차 구조의 파괴로 이어지지만 1차 구조는 변경되지 않은 채로 남습니다(다양한 아미노산의 연결).
단백질은 2차 구조의 구부러짐에도 불구하고 여전히 유연하지만 사슬이 접혀서 고체 형태의 뒤틀린 3차원 배열을 생성할 때 3차 구조를 취합니다. 3차 구조를 담당하는 것은 무엇보다도 분자를 따라 흩어져 있는 시스테인 -SH 사이에 확립될 수 있는 이황화 결합입니다.
반면에 4차 구조는 두 개 이상의 소단위로 형성된 단백질에만 속합니다. 예를 들어, 헤모글로빈은 사면체의 꼭짓점에 위치한 두 쌍의 단백질(즉, 네 개의 단백질 사슬 모두에서)로 구성되어 구형 구조를 생성합니다. 비공유 결합.
4차 구조의 또 다른 예는 인슐린의 구조로, 중심에 2개의 아연 원자가 있는 삼각형의 꼭짓점에서 쌍으로 배열된 6개의 단백질 하위 단위로 구성된 것으로 보입니다.
섬유질 단백질
그들은 일정한 강성을 갖고 다른 것보다 훨씬 긴 축을 갖는 단백질로서, 자연계에 더 많이 존재하는 섬유질 단백질은 콜라겐(또는 콜라겐)이다.
섬유질 단백질은 α-나선, β-시트 및 콜라겐의 경우 삼중 나선과 같은 다양한 2차 구조를 가질 수 있습니다. α-나선이 가장 안정적인 구조이고, β-시트가 그 뒤를 잇고, 세 가지 중 가장 불안정한 구조가 삼중 나선입니다.
오른쪽 주 골격을 따라(아래에서 위로) 오른쪽 나사를 조이는 것과 유사한 움직임이 수행되는 경우 나선이 있는 동안 왼손 움직임이 왼쪽 나사를 조이는 것과 유사하다면 오른쪽 α-나선에서 아미노산의 -R 치환체는 단백질의 주축에 수직이고 바깥쪽을 향하고 있는 반면 왼쪽은- 손 a-나선 -R 치환체는 안쪽을 향합니다. 오른손잡이 a-나선은 vati -R c "사이에 상호 작용이 적고 입체 장애가 적기 때문에 왼손잡이보다 더 안정적입니다. 단백질에서 발견되는 모든 a-나선은 우회전입니다.
α-나선 구조는 각 아미노산의 카르복실기(-C=O)와 아미노기(-NH) 사이에 형성되는 수소결합(수소 브릿지)에 의해 안정화된다. 선형 시퀀스.
α-나선 구조를 갖는 단백질의 예는 모발 케라틴이다.
α-나선 구조를 연장함으로써 α-나선에서 β-시트로의 전환이 수행됩니다. 또한 열 또는 기계적 응력으로 인해 α-나선에서 β-시트 구조로 전달됩니다.
일반적으로 단백질에서 β-시트 구조는 단백질 자체의 부분 사이에 사슬간 수소 결합이 설정될 수 있기 때문에 서로 가깝습니다.
섬유질 단백질에서 대부분의 단백질 구조는 α-나선 또는 β-시트로 구성됩니다.
구형 단백질
그것들은 거의 구형의 공간 구조를 가지고 있습니다(폴리펩티드 사슬 방향의 수많은 변화로 인해). 존재의 일부는 α-나선 또는 β-시트 구조로 다시 추적될 수 있고 다른 부분은 대신 이러한 형태에 기인하지 않습니다. 배열은 무작위가 아니라 조직적이고 반복적입니다.
지금까지 언급된 단백질은 완전히 균질한 구성의 물질입니다. 즉, 결합된 아미노산의 순수한 서열입니다. 그러한 단백질은 단순한; 단백질이라고 하는 단백질 부분과 단백질이 아닌 부분(전립선군)으로 구성된 단백질이 있습니다. 결합한.
, 손톱, 각막 및 눈의 수정체, 일부 기관(예: 간)의 간질 공간 사이 등.
그 구조는 특별한 기계적 기능을 제공합니다. 수행해야 하는 기능에 따라 높은 탄성(예: 힘줄) 또는 높은 강성(예: 뼈)과 관련된 기계적 강도가 높습니다.
콜라겐의 가장 흥미로운 특성 중 하나는 구성이 단순하다는 것입니다. 콜라겐은 약 30%의 프롤린과 약 30%의 글리신으로 구성되어 있습니다. 나머지 18개 아미노산은 단백질 구조의 나머지 40%만 공유하면 됩니다. 콜라겐의 아미노산 서열은 매우 규칙적입니다. 세 잔기마다 세 번째는 글리신입니다.
프롤린은 R 그룹이 α-아미노 질소에 결합하여 특정 강성을 부여하는 고리형 아미노산입니다.
최종 구조는 "나선형"의 반복적인 사슬이며, 콜라겐 사슬 내에는 수소 결합이 없습니다. 콜라겐은 "α-나선"보다 큰 피치(나선의 한 바퀴에 해당하는 길이)를 가진 "왼손 나선"입니다. 콜라겐 나선은 너무 느슨하여 세 개의 단백질 사슬이 서로를 감쌀 수 있는 " 단일 로프: 삼중 나선 구조.
그러나 콜라겐의 삼중 나선은 α-나선 및 β-시트 구조보다 덜 안정적입니다.
이제 콜라겐이 생성되는 메커니즘을 살펴보겠습니다. 예를 들어, 혈관 파열을 고려하십시오. 이 파열에는 혈관을 폐쇄하여 혈전을 형성하려는 목적으로 수많은 신호가 수반됩니다.
응고에는 적어도 30개의 특수 효소가 필요합니다. 응고 후 조직 수리를 계속해야합니다. 상처에 가까운 세포도 콜라겐을 생성합니다. 이를 위해 먼저 유전자의 발현을 유도합니다. 즉, 유전자의 정보에서 출발하여 단백질을 생산할 수 있는 유기체(유전 정보는 핵을 떠나 리보솜에 도달하는 mRNA에 전사됩니다. 유전자 정보가 단백질로 번역되는 세포질) 그런 다음 리보솜(약 1200개의 아미노산으로 구성되고 약 150,000d의 분자량을 갖는 왼쪽 나선 모양)에서 콜라겐이 합성되어 내강에 축적됩니다. 이것은 번역 후 변형을 수행할 수 있는 효소의 기질이 됩니다("mRNA로 번역된 언어 변형); 콜라겐에서 이러한 변형은 일부 측쇄, 특히 프롤린 및 라이신의 하이드록실화로 구성됩니다.
이러한 변화를 초래하는 효소의 실패는 괴혈병을 유발합니다. 이는 처음에 혈관이 파열되고 치아가 파열되고 장내 출혈 및 사망이 뒤따를 수 있는 질병입니다. 장수명 식품의 지속적인 사용으로 인해 발생할 수 있습니다.
결과적으로 다른 효소의 작용으로 인해 프롤린과 라이신의 하이드록실 그룹의 글리코사이드화(당은 OH의 산소에 결합)로 구성된 다른 변형이 발생합니다. 이러한 효소는 내강 이외의 영역에서 발견되므로 변형을 겪는 동안 단백질은 소포체 내부로 이동하여 결국 자체적으로 닫히고 세망에서 분리되는 주머니(소포)로 이동합니다. -콜라겐 단량체, 후자는 특정 효소가 글리코시드화된 프로콜라겐의 카르복시 말단 부분에 존재하는 시스테인을 인식하고 다른 사슬이 서로 접근하여 이황화 가교를 형성하도록 하는 골지체에 도달합니다. 이러한 방식으로 3개의 사슬 glycosidated pro-collagen은 서로 연결되어 얻어지며 이것은 3개의 사슬이 상호 침투한 다음 자발적으로 삼중 나선을 발생시키는 출발점입니다. 함께 연결된 glycoxidated pro-collagen의 3개 사슬은 , 스스로 질식하고 골지체에서 분리되어 3개의 사슬을 세포 주변으로 운반합니다. 여기서 소란을 통해 이온이 원형질막과 결합하면 트리미터가 세포에서 배출됩니다.
세포 외 공간에는 특정 효소인 pro-collagen peptidase가 있는데, 이 효소는 세포에서 추방된 종에서 300개 아미노산의 3개 단편(각 나선당 하나씩)을 말단 카르복시 부분에서 1개, 3개 아미노 말단 부분에서 각각 약 100개 아미노산의 단편(각 나선에 대해 하나씩): 나선당 약 800개 아미노산으로 구성된 삼중 나선이 남아 있습니다. 트로포콜라겐.
트로포콜라겐은 상당히 단단한 막대 모양을 하고 있으며, 다른 삼량체는 공유 결합과 결합하여 더 큰 구조를 제공합니다. 미세섬유. 미세 원섬유에서 다양한 삼량체는 엇갈린 방식으로 배열됩니다. 많은 미세섬유가 트로포콜라겐 다발을 구성합니다.
뼈의 콜라겐 섬유 사이에는 칼슘과 마그네슘의 황산염과 인산염이 침착되는 틈새 공간이 있습니다. 이러한 염은 또한 모든 섬유를 덮습니다. 이것은 뼈를 뻣뻣하게 만듭니다.
힘줄에서 간질 공간은 뼈보다 결정이 덜 풍부한 반면 트로포콜라겐보다 작은 단백질이 존재합니다. 이것은 힘줄에 탄력을 줍니다.
골다공증은 칼슘과 마그네슘이 부족하여 트로포콜라겐 섬유 사이에 염분을 고정할 수 없어 생기는 질환입니다.
