"라는 말을 이해하기 쉽게 말할 수 있도록헤모글로빈(Hb), 먼저 돌보는 것이 유용합니다. 미오글로빈(Mb) 헤모글로빈과 매우 유사하지만 훨씬 더 간단합니다. 헤모글로빈과 미오글로빈 사이에는 밀접한 혈연 관계가 있습니다. 둘 다 결합 단백질이고 보결 그룹(비단백질 부분)이 그룹입니다. 헴.
미오글로빈은 약 150개의 아미노산(생물체에 따라 다름)의 단일 사슬로 구성된 구형 단백질이며 분자량은 약 18Kd입니다.
언급한 바와 같이, 그것은 섬유질 단백질의 α-나선 구조에 기인하는 주름으로 구성된 단백질의 소수성(또는 친유성) 부분에 삽입된 헴 그룹을 갖추고 있다.
미오글로빈은 주로 α-나선 부분으로 구성되며 8개로 존재하며 거의 독점적으로 비극성 잔기(류신, 발린, 메티오닌 및 페닐알라닌)로 구성되며 극성 잔기(아스파라긴산, 글루탐산, 라이신)는 거의 없습니다. 및 아르기닌); 유일한 극성 잔기는 2개의 히스티딘이며, 이는 헴 그룹에 산소를 부착하는 데 기본적인 역할을 합니다.
헴 그룹은 발색단 그룹(가시광선에서 흡수)이며 미오글로빈의 작용기입니다.
참조: 당화 헤모글로빈 - 소변의 헤모글로빈
약간의 화학
프로토포르피린과 철 사이의 결합은 중심 원자(또는 이온)가 산화수(전하)보다 큰 수로 다른 화학종과 결합을 형성하는 화합물인 배위 화합물의 전형적인 결합입니다. 헴의 경우 이러한 결합은 가역적이고 약합니다.
철의 배위수(배위 결합의 수)는 6입니다. 철 주위에는 결합 전자를 공유하는 6개의 분자가 있을 수 있습니다.
배위 화합물을 형성하려면 올바른 방향을 가진 두 개의 오비탈이 필요합니다. 하나는 전자를 "획득"할 수 있고 다른 하나는 전자를 제공할 수 있습니다.
헴에서 철은 프로토포르피린 고리의 중심에 있는 4개의 질소 원자와 4개의 평면 결합을 형성하고 근위 히스티딘 질소와 5번째 결합을 형성합니다.
철이 자유 이온의 형태일 때, 그 유형의 오비탈은 NS 그들은 모두 같은 에너지를 가지고 있습니다. 미오글로빈에서 철 이온은 프로토포르피린과 히스티딘에 결합되어 있습니다. 이 종들은 궤도를 자기적으로 교란시킵니다. NS 약간의 철; 섭동의 정도는 다양한 궤도에 대해 다를 것입니다. NS 그들의 공간적 방향과 교란하는 종의 방향에 따라. 오비탈의 총 에너지는 일정해야 하므로 섭동으로 인해 다양한 오비탈 간에 에너지가 분리됩니다. 일부 오비탈에서 얻은 에너지는 다른 오비탈에서 손실된 에너지와 동일합니다.
오비탈 사이에서 발생하는 분리가 그다지 크지 않은 경우 높은 스핀 전자 배열이 바람직합니다. 결합 전자는 가능한 한 많은 하위 수준(최대 다중도)에서 병렬 스핀으로 배열하려고 합니다. 반면에 섭동이 매우 강하고 오비탈 사이에 큰 간격이 있는 경우 낮은 에너지(낮은 스핀) 오비탈에서 결합 전자를 쌍으로 만드는 것이 더 편리할 수 있습니다.
철이 산소와 결합할 때 분자는 낮은 스핀 배열을 취하고 철에 6배위 결합이 없을 때 분자는 높은 스핀 배열을 갖습니다.
이 스핀 차이 덕분에 미오글로빈의 스펙트럼 분석을 통해 산소(MbO2)가 결합되어 있는지 여부(Mb)를 파악할 수 있습니다.
미오글로빈은 전형적인 근육 단백질입니다(그러나 근육에서만 발견되는 것은 아닙니다).
미오글로빈은 다량으로 존재하는 향유고래에서 추출한 후 정제합니다.
고래류는 인간과 같은 호흡을 가지고 있습니다. 폐가 있으면 호흡 과정을 통해 공기를 흡수해야 합니다. 향유고래는 근육에 존재하는 미오글로빈과 결합하여 산소를 축적할 수 있는 근육에 가능한 한 많은 산소를 가져와야 합니다. 향유고래가 흡수할 수 있는 산소의 양과 잠수 중에 더 많은 산소를 사용할 수 있습니다.
미오글리빈은 가역적인 방식으로 산소와 결합하며, 조직이 시간적으로 멀리 떨어져 있는 산소 공급 장치로 작업하는 데 익숙해질수록 말초 조직에 더 큰 비율로 존재합니다.
<--- 미오글로빈은 근육에 존재하는 단백질로, 그 기능은 정확히 산소 "저장소"의 기능입니다.
고기를 다소 붉게 만드는 것은 헤모단백질의 함량입니다(고기를 붉게 만드는 것은 헴입니다).
헤모글로빈은 미오글로빈과 많은 구조적 유사성을 가지며 가역적인 방식으로 분자 산소에 결합할 수 있습니다. 그러나 미오글로빈은 일반적으로 근육과 말초 조직에 국한되어 있는 반면 헤모글로빈은 혈액의 40%를 차지하는 적혈구나 적혈구(가세포, 즉 실제 세포가 아님)에서 발견됩니다.
미오글로빈과 달리 헤모글로빈의 역할은 폐에서 산소를 취하여 필요한 세포로 방출하고 이산화탄소를 취하여 순환이 다시 시작되는 폐로 방출하는 것입니다.
엘"헤모글로빈 이것은 4개의 폴리펩타이드 사슬로 구성되어 있으며 각각 헴 그룹이 있고 동일한 2x2가 있습니다(인간에게는 2개의 알파 사슬과 2개의 베타 사슬이 있습니다).
헤모글로빈의 주요 기능은 산소 수송이며, 헤모글로빈이 관련된 혈액의 또 다른 기능은 물질을 조직으로 수송하는 것입니다.
폐(산소가 풍부한)에서 조직으로 가는 경로에서 헤모글로빈은 산소(동시에 다른 물질이 조직에 도달함)를 운반하는 반면 역방향 경로에서는 조직에 의해 수집된 폐기물, 특히 탄소를 운반합니다. 신진대사에서 생성되는 이산화.
인간의 발달에는 특정 기간 동안만 발현되는 유전자가 있습니다. 이러한 이유로 태아, 배아, 성인 남성의 다양한 헤모글로빈이 있습니다.
이러한 다른 헤모글로빈을 구성하는 사슬은 구조가 다르지만 실제로 수행하는 기능은 거의 동일하지만 몇 가지 유사점이 있습니다.
몇 가지 다른 사슬의 존재에 대한 설명은 다음과 같습니다. 유기체의 진화 과정에서 헤모글로빈조차도 산소가 풍부한 곳에서 산소가 부족한 곳으로 산소를 운반하는 데 특화되어 진화했습니다. 진화 사슬의 l" 헤모글로빈은 작은 유기체에서 산소를 운반했습니다. 진화 과정에서 유기체는 더 큰 차원에 도달했으며, 따라서 헤모글로빈은 산소가 풍부한 지점에서 더 멀리 떨어진 지역으로 산소를 운반할 수 있도록 수정되었습니다. 이렇게 하면 진화 과정에서 헤모글로빈을 구성하는 사슬의 새로운 구조가 암호화됩니다.
미오글로빈은 적당한 압력에서도 산소와 결합하는데, 말초조직에는 약 30mmHg의 압력(PO2)이 있는데 이 압력에서 미오글로빈은 산소를 방출하지 않아 산소 운반체로서 비효율적이다. , 그것은 더 탄력적인 거동을 가지고 있습니다: 고압에 산소를 결합하고 압력이 감소하면 산소를 방출합니다.
단백질이 기능적으로 활성화되면 모양이 약간 바뀔 수 있습니다.
헤모글로빈과 같은 관련 단백질의 경우에는 상황이 다릅니다. 사슬이 산소를 공급할 때 형태를 변경하도록 유도되지만 이 변형은 3차원이므로 테트라미터의 다른 사슬도 영향을 받습니다. 사슬이 결합되어 있다는 사실 , 하나의 수정이 다른 범위에 있더라도 다른 이웃에 영향을 미친다는 것을 암시합니다; 사슬이 산소를 공급할 때 사량계의 다른 사슬은 산소에 대해 "덜 적대적인 태도"를 취합니다. 산소에 가까운 사슬이 차례로 산소를 공급함에 따라 산소가 감소합니다. 탈산소화도 마찬가지다.
데옥시헤모글로빈의 4차 구조는 T(긴장) 형태라고 하고 옥시헤모글로빈의 4차 구조는 R(방출) 형태라고 합니다. 긴장된 상태에서는 산성 아미노산과 염기성 아미노산 사이에 일련의 다소 강한 정전기적 상호작용이 있어 데옥시헤모글로빈의 단단한 구조로 이어집니다(이것이 "긴장된 형태"인 이유입니다). 반면 산소가 연결되면 이들의 실체 상호 작용이 감소합니다(따라서 "릴리즈된 형태"). 더욱이, 산소가 없을 때 히스티딘의 전하(구조 참조)는 아스파라긴산의 반대 전하에 의해 안정화되는 반면, 산소가 있는 경우에는 단백질 쪽에서 양성자를 잃는 경향이 있습니다. 이 모든 것은 산소화된 헤모글로빈이 탈산소화된 헤모글로빈보다 더 강한 산이라는 것을 포함합니다. 보어 효과.
pH에 따라 헴 그룹은 산소에 다소 쉽게 결합합니다. 산성 환경에서는 헤모글로빈이 더 쉽게 산소를 방출하는 반면(긴장된 형태는 안정적임) 염기성 환경에서는 산소와의 결합이 더 단단합니다.
각 헤모글로빈은 들어오는 산소(O2) 1몰당 0.7개의 양성자를 방출합니다.
보어 효과는 헤모글로빈의 산소 운반 능력을 향상시킵니다.
폐에서 조직으로 이동하는 헤모글로빈은 압력, pH 및 온도의 함수로 균형을 유지해야 합니다.
온도의 영향을 알아봅시다.
폐포의 온도는 외부 온도보다 약 1-1.5 ° C 낮고 근육의 온도는 약 36.5-37 ° C입니다. 온도가 증가함에 따라 포화 계수는 감소합니다(동일한 압력에서). 이것은 운동 에너지가 증가하고 해리가 선호되기 때문에 발생합니다.
헤모글로빈이 산소에 결합하는 능력에 영향을 줄 수 있는 다른 요인이 있으며, 그 중 하나는 2,3 비스포스포글리세르산 농도입니다.
2,3 비스포스포글리세르산은 4-5mM의 농도로 적혈구에 존재하는 대사 물질입니다(생물체의 다른 어떤 부분에서도 그렇게 높은 농도로 존재하지 않음).
생리학적 pH에서 2,3 비스포스포글리세르산은 탈양성자화되어 5개의 음전하를 띠고 있습니다. 헤모글로빈의 두 베타 사슬 사이에 끼어 있는데, 이 사슬이 높은 농도의 양전하를 띠기 때문입니다. 베타 사슬과 2,3 비스포스포글리세레이트 사이의 정전기적 상호작용은 시스템에 일정한 강성을 부여합니다: 산소에 대한 친화력이 거의 없는 긴장된 구조가 얻어지고, 산소화 동안 2,3 비스포스포글리세레이트가 배출됩니다.
적혈구에서 c "는 1,3 비스포스포글리세르산(대사에 의해 생성됨)을 2,3 비스포스포글리세르산으로 전환하여 4-5 mM 농도에 도달하므로 헤모글로빈이 조직의 "산소"를 교환할 수 있도록 하는 특수 장치입니다.
조직에 도달한 헤모글로빈은 방출된 상태(산소에 결합)에 있지만 조직 부근에서는 카르복실화되어 긴장된 상태로 이동합니다. 이 상태의 단백질은 산소와 결합하는 경향이 상대적으로 적습니다. 방출 된 상태로, 따라서 헤모글로빈은 조직에 산소를 방출합니다. 또한 물과 이산화탄소의 반응으로 H + 이온이 생성되므로 보어 효과로 인해 더 많은 산소가 생성됩니다.
이산화탄소는 원형질막을 통과하는 적혈구로 확산됩니다. 적혈구는 혈액의 약 40%를 구성하기 때문에 조직에서 확산되는 이산화탄소의 40%만이 적혈구로 들어갈 것으로 예상해야 합니다. 실제로 이산화탄소의 90%는 적혈구에 들어갑니다. 왜냐하면 적혈구에는 이산화탄소를 전환시키는 효소가 들어 있기 때문입니다 탄산의 경우 적혈구의 고정된 이산화탄소 농도가 낮아서 진입률이 높습니다.
적혈구가 조직에 도달할 때 발생하는 또 다른 현상은 다음과 같습니다. 구배에 의해 "HCO3-(이산화탄소 유도체)가" 적혈구를 떠나며, 음전하 출력의 균형을 맞추기 위해 "염화물 유입"이 있습니다. 삼투압의 증가를 결정합니다: 이 변화의 균형을 맞추기 위해 적혈구의 팽창을 유발하는 물의 유입도 있습니다(함버거 효과). 적혈구가 폐포에 도달하면 반대 현상이 발생합니다: 적혈구 수축(HALDANE 효과) 따라서 정맥 적혈구(폐로 향함)는 동맥 적혈구보다 둥글다.
