아미노산과 단백질은 광물계에서 생물체로 이동하는 중간체입니다.
이름에서 알 수 있듯이 아미노산은 아미노 기능(-NH2)과 카르복실 기능(-COOH)으로 구성된 이관능성 유기 물질입니다. 카복시 그룹에 대해 아미노 그룹이 차지하는 위치에 따라 α, β, γ 등이 될 수 있습니다.
생물학적으로 중요한 아미노산은 모두 α-아미노산입니다.
단백질 구조는 20개의 아미노산으로 구성됩니다.
위에 표시된 일반 구조에서 볼 수 있듯이 아미노산은 모두 공통 부분과 특성을 나타내는 다른 부분을 가지고 있습니다(일반적으로 R로 표시됨).
20개의 아미노산 중 19개는 광학적으로 활성입니다(편광면을 편향시킴).
대부분의 아미노산은 하나의 아미노기와 하나의 카복실만을 가지고 있으므로 중성 아미노산; 여분의 카르복실이 있는 것을 산성 아미노산 여분의 아미노기가 있는 것들은 염기성 아미노산.
아미노산은 결정성 고체이며 물에 잘 녹습니다.
식단에 일부 아미노산이 부족하면 발달에 심각한 변화가 발생합니다. 사실, 인간 유기체는 필수 아미노산이라고 정확히 불리는 일부 아미노산을 합성할 수 없으며(식이와 함께 도입되어야 함), 자체적으로 일부 아미노산(비필수 아미노산)만 생성할 수 있습니다.
필수 아미노산의 결핍으로 인한 질병 중 하나는 kwashiorkor(아프리카 방언으로 번역된 "첫 번째와 두 번째"를 의미함)라는 이름으로 알려진 질병입니다. 이 질병은 첫 번째 아이에게 영향을 미치지만 두 번째 아이가 태어난 후에는 첫 번째 아이가 올바른 단백질 공급을 포함하는 모유가 부족하기 때문에 발생합니다. 따라서 이 질병은 영양 결핍 인구 사이에 널리 퍼져 있으며 설사와 관련되어 있으며 식욕 부진으로 인해 유기체가 점진적으로 약화됩니다.
이미 언급했듯이 천연 아미노산은 글리신(R 그룹 대신 수소가 있는 α-아미노산이며 20개 중 가장 작음)을 제외하고 적어도 하나의 비대칭 존재로 인해 광학 활성을 보유합니다. 탄소. 천연 아미노산에서 아미노기와 카르복시기만 연결된 비대칭 탄소의 절대 배열은 L 시리즈에 속합니다.
D-아미노산은 결코 단백질 구조의 일부가 되지 않습니다.
우리는 다음을 기억합니다.
DNA ---- 전사 → m-RNA ---- 번역 → 단백질
전사는 L-아미노산으로 코딩할 수 있습니다. D-아미노산은 비단백질 구조에 포함될 수 있습니다(예: 박테리아의 내벽: 박테리아에는 "보호 역할을 위한 D-아미노산을 갖는 유전 정보는 없지만" 효소에 대한 유전 정보는 있습니다. 박테리아 내벽을 다루는).
아미노산으로 돌아가 보겠습니다. R 그룹의 다른 구조는 각 아미노산의 개별적인 특성을 정의하고 단백질의 특성에 특정한 기여를 합니다.
따라서 R 그룹의 특성에 따라 아미노산을 나누는 것으로 생각되었습니다.
극성이지만 전하를 띠지 않는 아미노산:
글리신(R = H-)
필수적인
세린(R = HO-CH2-)
트레오닌
트레오닌에는 두 개의 대칭 중심이 있습니다. 2S, 3R 트레오닌만 자연에 존재합니다.
트레오닌은 필수 아미노산입니다(필수와 혼동하지 마십시오: 모든 아미노산은 필수입니다). 따라서 트레오닌은 식단과 함께 섭취해야 합니다. 인간의 세포는 이 아미노산을 생산할 수 있습니다(이 유산은 많은 식물과 그 이상에 존재합니다).
세린과 트레오닌의 수산기는 포스포릴기로 에스테르화될 수 있으며(포스포세린과 포스포트레오닌을 얻음), 이 과정을 인산화; 인산화는 자연에서 세포 내부와 외부 사이의 신호 번역에 사용됩니다.
시스테인(R = HS-CH2-)
시스테인의 설프하이드릴은 세린의 하이드록실보다 더 쉽게 양성자화될 수 있습니다. 황과 산소는 모두 6번째 그룹에 속하지만 황은 치수가 더 크기 때문에 더 쉽게 산화될 수 있습니다.
티로신 [R = HO-(C6H4)-CH2-]
주의
(C6H4) = 이치환된 벤젠 고리
세린 및 트레오닌과 마찬가지로 수산기는 에스테르화(인산화)될 수 있습니다.아스파라긴(R = NH2-CO-CH2-)
글루타민(R = NH2-CO-CH2-CH2-)
비극성 아미노산
소수성 측기를 가지고; 이 클래스 내에서 우리는 다음을 구별합니다.
지방족:
알라닌(R = CH3-)
발린(R = (CH3) 2-CH-) 필수
류신(R = (CH3) 2-CH-CH2-) 필수
이소류신(R =
) 필수적인
메티오닌(R = CH3-S-CH2-CH2-) 필수
세포막은 소수성 특성으로 인해 고정된 단백질이 있는 지질 이중층으로 구성되어 있으므로 알라닌, 발린, 이소류신 및 류신을 포함합니다. 반면에 메티오닌은 거의 항상 소량(약 1%)으로 존재하는 아미노산입니다.
프롤린
향긋한:
페닐알라닌(R = Ph-CH2-) Ph = 페닐: 필수 일치환된 벤젠
트립토판(R =
필수적인
방향족인 이 두 아미노산은 근자외선(약 300nm)을 흡수합니다. 따라서 이러한 아미노산을 포함하는 알려진 단백질의 농도를 결정하기 위해 UV 분광광도법 기술을 활용하는 것이 가능합니다.
하전된 아미노산
차례로 다음과 같이 나뉩니다.
산성 아미노산(pH 7에서 음전하를 갖는 극성 잔기를 가짐)은 양의 H + 전하를 생성할 수 있기 때문에 이와 같습니다.
아스파르트산
글루탐산(R =
)
이 아미노산은 각각 아스파라긴과 글루타민에서 유래합니다. 네 가지 모두 자연에 존재하며 이는 c "각각에 대한 특정 정보, 즉 c"가 각각을 암호화하는 DNA의 염기 삼중항임을 의미합니다.
염기성 아미노산(pH 7에서 양전하를 갖는 극성 잔기를 가짐)은 양의 H + 전하를 받아들일 수 있기 때문에 다음과 같습니다.
라이신(R =
) 필수적인
아르기닌(R =
)
히스티딘(R =
)
측쇄에 아미노산의 유도체가 있는 단백질이 있습니다: 예를 들어, 포스포세린이 존재할 수 있습니다(포스포세린을 암호화하는 유전 정보는 없고 세린에 대한 정보만 있음); 포스포세린은 변형입니다 포스트 번역: 단백질 합성이 일어난 후
DNA ---- 전사 → m-RNA ---- 번역 → 단백질
이러한 번역 후 변형은 단백질의 측쇄에서 발생할 수 있습니다.
참조: 단백질, 화학 살펴보기